Structura moleculei de proteină 1
Proteinele sunt polipeptide a căror greutate moleculară depășește 6000-10000 daltoni. Ele constau dintr-un număr mare de resturi de aminoacizi.
Spre deosebire de peptide cu greutate moleculară mică, proteinele au o structură spațială tridimensională bine dezvoltată, care este stabilizat prin diferite tipuri de interacțiuni puternice și slabe. Există patru niveluri de organizare structurală a moleculelor de proteine sunt: structura primară, secundară, terțiară și cuaternară.
Structura primară a proteinei este o secvență de resturi de aminoacizi unite împreună prin legături peptidice.
Pentru prima dată ipoteza rolului legăturile peptidice în construcția moleculelor de proteine au fost prezentate de biochemist A. românesc Ya. Danilevskim ale cărui idei au format baza teoriei structurii proteinei polipeptidic formulată de chimistul german E. Fischer în 1902
Baza structurii primare a moleculei de proteină formează o catenă principală de peptide care se repeta regulat - NH-CH-CO-, și grupările laterale ale aminoacizilor constituie o parte variabilă.
Structura primară a proteinei durabile, deoarece în baza construcției sale sunt covalente legături peptidice naturale care sunt interacțiuni puternice ..;
Sunt interconectate într-o secvență diferită, aminoacizi proteinogenici forma izomeri. Dintre cei trei aminoacizi pot construi șase tripeptide diferite. De exemplu, glicină, alanină și valină - gli-ala-val, Gly-Val-Ala, Ala- gly Val, Ala-Val-Gly, Val-Gly-Ala-Ala-ax gly. Dintre cei patru aminoacizi pot forma 24 tetrapeptida și o perioadă de cinci - 120 pentapeptide. Dintre cei 20 de aminoacizi pot construi 2 432 902 008 176 640 000 polipeptide. Astfel, fiecare aminoacid utilizat în construcția odată ce lanțurile polipeptidice luate în considerare.
Multe dintre polipeptide naturale are un membru de sute și chiar mii de resturi de aminoacizi, iar fiecare dintre cei 20 de aminoacizi proteinogenici pot să apară în compoziția lor în mod repetat. Prin urmare, numărul de variante posibile ale lanțurilor polipeptidice este infinit de mare. Cu toate acestea, apar în natură nu toate variantele posibile teoretic ale secvențelor de aminoacizi.
Prima structură de proteină primară din care a fost rezolvată este insulina bovină. molecula este format din două lanțuri de polipeptide, dintre care unul conține 21 în timp ce celelalte - 30 reziduuri de aminoacizi. Lanțuri sunt interconectate prin două legături disulfurice. O altă legătură de disulfură este situată într-un scurt-circuit. poziție de rest de aminoacid în secvența moleculei de insulină a stabilit biochemist English F. Sanger în 1953
Astfel, polipeptida F. Sanger a confirmat teoria structurii moleculei de proteină, și E. Fischer a demonstrat că proteinele - sunt compuși chimici care au o structură specifică, care poate fi reprezentată printr-o formulă chimică. Deja descifrat structurile primare ale mai multor mii de proteine.
Natura chimică a fiecărei proteine este unic și este strâns asociat cu funcția sa biologică. Capacitatea proteinei de a îndeplini funcția inerentă este determinată de structura sa primară. Chiar și mici modificări în secvența de aminoacizi a proteinei poate conduce la perturbări grave în funcționarea sa, apariția unei boli grave.
Bolile asociate cu tulburări ale structurii primare a proteinei, sunt numite molecular. Până în prezent, deschide câteva mii de aceste boli.
Una dintre bolile moleculara este anemia celulelor secera, a cărei cauză se află în structura primară a hemoglobinei aborda. La persoanele cu structura anomalie congenitală a hemoglobinei în lanțul polipeptidic care constă din 146 resturi de aminoacizi, poziția a șasea este o valină în timp ce la oameni sănătoși, în acest moment - acidul glutamic. hemoglobinei mai grav anormale transporta oxigen si celulele rosii din sange de pacienti au o formă de semilună. Boala se manifestă prin încetinirea dezvoltării de slăbiciune generală a organismului.
Structura primară a unei proteine este definit genetic. Acest lucru permite organismelor de un fel menținut set constant de proteine. Cu toate acestea, diferite tipuri de organisme vii, proteine îndeplini aceeași funcție nu sunt identice în structura primară - în unele părți ale lanțului polipeptidic, ele pot avea secvențe de aminoacizi diferite. Astfel de proteine sunt denumite omoloage (din limba greacă „omologie.“ - consimțământ).
Studii conformației moleculelor de proteine a arătat că lanțul polipeptidic nu este strict întinsă liniar și sa prăbușit într-un anumit fel, în spațiul respectiv, formând o structură secundară.
Structura secundară a proteinei este o combinație de regiuni ordonate și amorfe ale lanțului polipeptidic.
Studierea structurilor cristaline ale compușilor care conțin grupări amidice, biochimistul american Pauling a constatat că lungimea unei legături peptidice apropiată de lungimea unei duble legături și este 0,1325 nm. rotație Prin urmare liberă a atomilor de carbon și azot în jurul legăturii peptidice este dificilă.
Mai mult, atomii și grupe de peptide a-atomi de carbon în catenă polipeptidică situată aproximativ într-un plan. În acest sens, se răsucește cu lanț polipeptidic pot fi realizate numai pe legăturile adiacente atomi de carbon.
Datorită rotației în jurul grupelor de peptide atomi α-carbon, astfel cum sunt stabilite de către L. Pauling și Corey R. 50s timpurii ai secolului trecut, lanțul polipeptidic pliurile într-un α-helix și stabilizat prin formarea numărului maxim posibil de legături de hidrogen.
La formarea structurii secundare a legăturilor de hidrogen molecula de proteine apar între atomii grupuri de peptide situate pe spirelor adiacente ale unei helix împotriva celuilalt. Un atom de hidrogen legat printr-o legătură covalentă cu atomul de azot are unele sarcină pozitivă. atom de oxigen legat printr-o legătură dublă la atomul de carbon, are unele sarcină negativă. Hidrogen, fiind în fața atomului de oxigen legat de acesta printr-o legătură de hidrogen. Legătura de hidrogen este slabă. Cu toate acestea, datorită formării unui număr mare de aceste legături sunt conservate strict ordonate structura.
legături de hidrogen sunt întotdeauna direcționate paralel cu o axă imaginară a-helix, și radicali amino - în afară din bobinele sale. grupuri de peptide sunt interconectate prin legături de hidrogen în principal, prin intermediul a patru resturi de aminoacizi, așa cum este C- și O-H-N-grupuri sunt apropiate spațial.
O spirală este pravozakruchennoy. Dacă te uiți la ea de la capăt, de la capătul N-terminal, răsucirea lanțului polipeptidic este sensul acelor de ceasornic. Parametrii unei helix. Distanța dintre spire adiacente (elicoidale) de ∅54 nm și un diametru interior al spiralei - 1.01 nm. O rotire plin a spiralei include resturile de aminoacizi 3.6. Structura completă repetarea α-helix are loc la fiecare 5 se transformă, inclusiv resturile de acid 18 aminoacizi. Acest segment este numit α-helix și perioada de identitate este o lungime de 2,7 nm.
Diferențele în proteina grad helix asociat cu o serie de factori, care împiedică formarea regulată a legăturilor de hidrogen între grupurile de peptide. Perturbării rezultată a helix, în special, formarea resturilor de cisteină ale legăturilor disulfurice care leagă diferitele porțiuni ale unuia sau mai multor lanțuri polipeptidice. În regiunea apropiată de reziduu, imino prolină acidului în jurul atomului α-carbon care nu este posibilă rotația atomilor învecinate, formează un cot într-un lanț polipeptidic.
aminoacizii proteinogenici au un număr de astfel de radicali, care nu le permit să participe la formarea α-helix. Acești aminoacizi formează falduri dispuse paralele, conectate între ele prin legături de hidrogen. Acest tip de porțiune regulată a lanțului polipeptidic numit structura stratului pliat sau o β-structură.
Spre deosebire de un helix având o formă de tijă, β-structură este în forma foii pliate. Acesta este stabilizat prin legături de hidrogen care apar între grupurile de peptide situate pe segmentele adiacente ale lanțului polipeptidic. Aceste segmente pot fi îndreptate fie într-o singură direcție - apoi formate paralele β-structură sau invers - în acest caz, există o antiparalel β-structură.
Unele porțiuni ale lanțurilor polipeptidice nu au nici o structură ordonată, și reprezintă o incurcaturile aleatoare. Astfel de zone sunt numite amorfe ( „amorfos.“ Greacă - informă). Cu toate acestea, în fiecare proteină regiuni amorfe au o conformație fixă. Astfel, în contrast cu secțiunile relativ rigide - α-helix și β-structură - ghemuri amorfe pot schimba relativ ușor conformația lor.
Proteinele diferă în conținutul diferitelor tipuri de structuri secundare. De exemplu, în structura hemoglobinei găsită numai α-helix. Enzimele sunt prezente în multe combinații diferite ca a-helix și p-structurile gasite printre proteinele imunoglobuline având doar β-structură. În cele din urmă, există, de asemenea, astfel de proteine, în care regiunile comandate sunt prezente în cantități mici și cea mai mare parte a lanțului polipeptidic are o structură amorfă.
Lanțul polipeptidic cu o structură secundară formată într-un anumit fel, sunt aranjate în spațiu, creând un alt nivel de organizare structurală a moleculelor de proteină - structura terțiară.
Structura terțiară a unei proteine formate prin specific și styling a unor porțiuni amorfe ordonate ale lanțului polipeptidic într-un spațiu de volum. Acesta este sprijinit de interacțiunile puternice și slabe care au loc între catenele laterale ale resturilor de aminoacizi. Pentru interacțiuni puternice includ disulfurică și slab - hidrogen și legătură ionică și interacțiunile hidrofobe.
Legăturii disulfurice se formează prin reacția dintre doi radicali resturi de cisteină adiacente conținând grupări sulfhidril libere.
punți disulfidice pot fi interconectate nu numai regiuni separate într-un singur lanț polipeptidic, dar, de asemenea, (cu formarea unei structuri de proteină cuaternară) lanțuri polipeptidice diferite.
Legătura de hidrogen poate avea loc între radicalii resturi laterale de aminoacizi care conțin grupări OH, de exemplu, între cele două resturi de serină.
In plus radicali serină, de asemenea, legături de hidrogen pot forma radicali treonina și tirozină.
În formarea structurii terțiare a moleculei de proteină sunt implicate, de asemenea, o multitudine de legături de hidrogen între care apar radicalii laterali, cum ar fi tirozina și acid glutamic, asparagină și serină, lizină și glutamină și alții.
legături ionice apar atunci când se apropie de sarcină negativă, resturi de aminoacizi radicali - aspartic și glutamic - cu radicali încărcați pozitiv resturile de aminoacizi de bază - lizină, arginină sau histidina. Liantul ionic dintre radicalii de acid aspartic și lizină.
interacțiuni hidrofobice apar în apă datorită gravitației pentru fiecare alte resturi de radicali de aminoacizi nepolari. Pentru aminoacizi cu radicali nepolari sunt, de exemplu, alanină, valină, leucină, izoleucină, fenilalanină, metionină. Interacțiunea hidrofobă între catenele laterale ale resturilor valină și alanină.
Pentru a evita contactul cu apa, nepolare resturi de aminoacizi radicali tind să se adune în interiorul moleculei de proteină. Proteina se pliază într-un corp compact - globulelor (lat. "Globulus" - o minge). Globula format într-un miez hidrofob, și în afara ei sunt radicali de resturi de aminoacizi polari care interactioneaza cu apa. Radicalii polari, de exemplu, acid sau bazic de aminoacizi, serină, treonină, tirozină, asparagină, glutamină.
Astfel, fiecare globulă proteină înconjurat coajă de hidrat furnizat așa-numitul „strat de apă“, care constă din molecule de apă structurate, de asemenea, capabilă să mențină pe suprafețele globulă la jumătate existente în radicalii hidrofobi cu lanț polipeptidic. Acest lucru se datorează solubilitatea proteinei.
Cu mai multe interacțiuni mezhradikalnyh, porțiuni separate ale moleculei de proteină sunt apropiate spațial și fixate una în raport cu cealaltă. În timpul formării structurii terțiare a unei proteine formate prin site-ul său activ. Ca urmare, proteina dobândește capacitatea de a îndeplini funcția sa biologică.
Prima proteină a cărei structură terțiară a fost instalat, este mioglobina.
globulelor tertiare pot interacționa unul cu celălalt, astfel încât există o singură moleculă. Asemenea globulelor numite subunitățile și asocierea lor - structura cuaternară a moleculei de proteină.
Structura cuaternară a proteinei poate fi construit din numere diferite de subunități deținute împreună în principal din cauza interacțiunilor slabe. Este comun pentru mai multe proteine.
Subunitate caracteristic dispuse în raport spațiu între ele pentru a forma un complex oligomerice (multimeric). Capacitatea proteinelor în formarea unor astfel de structuri se pot combina într-un număr întreg de situsuri active și funcții interconectate, care sunt foarte importante pentru asigurarea celulei de curgere în procesele metabolice complexe.
Structura cuaternară a proteinelor pot fi construite din 2, 4, 6, 8,10, 12, 24 sau mai multe subunități și rar - un număr impar de ele. De exemplu, structura cuaternară a hemoglobinei formează patru perechi de subunități identice.
Structura cuaternară a moleculei de proteină este la fel de unic ca cealaltă a structurii sale. Întregul ambalare lanțul polipeptidic tridimensional în spațiu este determinată de structura sa primară. dimensională specifică (conformație), în care moleculele de proteine au o activitate biologică, numită Nativí (lat nativus -. congenitală).
Partajați-le cu prietenii tăi